Myoglobin

Fra Wikipedia, den frie encyklopædi
Spring til navigation Spring til søgning
MB
Myoglobin.png
Tilgængelige strukturer
PDBOrtologsøgning: PDBe RCSB
Identifikatorer
AliaserMB, PVALB, myoglobgin, myoglobin, Myoglobin
External IDsOMIM: 160000 MGI: 96922 HomoloGene: 3916 GeneCards: MB
RNA-udtryksmønster
PBB GE MB 204179 at fs.png
Flere henvisninger til udtrykdata
Ortologer
ArtMenneskeMus
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (mRNA)

NM_005368
NM_203377
NM_203378
NM_001362846

NM_001164047
NM_001164048
NM_013593

RefSeq (protein)

NP_005359
NP_976311
NP_976312
NP_001349775

NP_001157519
NP_001157520
NP_038621

Location (UCSC)n/aChr 15: 77.02 – 77.05 Mb
PubMed-søgning[1][2]
Wikidata
Vis/Rediger MenneskeVis/Rediger Mus

Myoglobin er det molekyle, som overtager ilten fra blodets hæmoglobin og binder den ude i musklerne. Myoglobin virker ved et lavere iltpartialtryk end hæmoglobin, og "overtager" derved iltmolekylerne. Iltmolekylet, som hæmoglobin afleverer i muskelkapillærene, hopper fra myoglobin til myoglobin indtil det når mitokondriet, hvor det skal bruges i respirationsprocessen.

Myoglobin har ingen kvarternær struktur, hvilket også gør, at den kun har en enkelt hæmgruppe bundet til sig. Dette medfører selvfølgelig, at myoglobin kun kan binde et O2. Myoglobin er grundet denne ene hæmgruppe heller ikke noget allosterisk protein, med en kooperativ effekt.

FysikStub
Denne artikel om fysik er kun påbegyndt. Hvis du ved mere om emnet, kan du hjælpe Wikipedia ved at udvide den.


  1. ^ Human PubMed Reference:. 
  2. ^ Mouse PubMed Reference:.