Glycin: Forskelle mellem versioner

Fra Wikipedia, den frie encyklopædi
Content deleted Content added
m robot Tilføjer: vls:Glycine
Thijs!bot (diskussion | bidrag)
m robot Ændrer: id:Glisina
Linje 52: Linje 52:
[[hr:Glicin]]
[[hr:Glicin]]
[[hu:Glicin]]
[[hu:Glicin]]
[[id:Glisin]]
[[id:Glisina]]
[[it:Glicina]]
[[it:Glicina]]
[[ja:グリシン]]
[[ja:グリシン]]

Versionen fra 10. jun. 2008, 20:29

Glycin
Generelt
Systematisk navn aminoethansyre
Molekylformel C2H5NO2
Molmasse 75,07
CAS nummer [56-40-6]
Egenskaber
Massefylde 1,595 g/cm³
Smeltepunkt 232-236 °C
Syrestyrkekonstant (pKa) 2,4
Basestyrkekonstant (pKb) 9,8
Isoelektrisk punkt (pI) 6,06
Hvis ikke andet er angivet, er data givet for
stoffer i standardtilstanden (ved 25 °C, 100 kPa)

Glycin (også Gly eller G) er en α-aminosyre, der findes i næsten alle proteiner. Glycin er den simpleste af aminosyrerne, og den eneste som ikke indeholder et kiralt center, hvorfor den ikke udviser R/S isomeri. Da glycin har en meget lille sidekæde (-H) passer den ind mange steder hvor ingen andre aminosyrer gør, f.eks. i kollagenhelixen.

De fleste proteiner indeholder kun små mængder glycin. En undtagelse er kollagen, i hvilket glycin udgør omtrent en trediedel.

Glycin fungerer som en hæmmende neurotransmitter i centralnervesystemet, specielt i rygraden, hjernestammen og retina. Når glycinreceptorer aktiveres startes et flux af Cl--ioner ind i neuronen.

Glycin er en ikke-essentiel aminosyre, hvilket betyder at kroppen kan syntetisere det i tilstrækkelige mængder. Ved biosyntesen kan glycin kan dannes ud fra serin ved fraspaltning af hydroxymethylgruppen (-C2OH). Denne reaktion varetages af enzymet serinhydroxymethyltransferase.