4-Oxalocrotonattautomerase
4-Oxalocrotonattautomerase (EC 5.3.2.-4-OT) er et enzym, der omdanner 2-hydroxymuconat til den αβ-umættede keton, 2-oxo-3-hexendioat.[1] Dette enzym udgør en del af en bakteriel stofskiftevej, der oxidativt kataboliserer toluen, p-xylen, 3-ethyltoluen og 1,2,4-trimethylbenzen til intermediater i citronsyrecyklussen. Med en monomer størrelse på blot 62 aminosyrerester har 4-oxalocrotonattautomerase en af de mindste enzymunderenheder, der kendes.[2] I opløsning danner enzymet dog en hexamer af seks identiske underenheder, så det aktive site kan dannes af aminosyrerester fra flere underenheder. Dette enzym er også usædvanligt, idet det bruger en prolinrest ved aminoterminalen som en rest i det aktive site.
Referencer[redigér | rediger kildetekst]
- ^ Chen LH, Kenyon GL, Curtin F, Harayama S, Bembenek ME, Hajipour G, Whitman CP (1992). "4-Oxalocrotonate tautomerase, et enzym bestående af 62 aminosyrerester per monomer". J. Biol. Chem. 267 (25): 17716-21. PMID 1339435.
{{cite journal}}: CS1-vedligeholdelse: Flere navne: authors list (link) - ^ Whitman CP (2002). "The 4-oxalocrotonate tautomerase family of enzymes: how nature makes new enzymes using a beta-alpha-beta structural motif". Arch. Biochem. Biophys. 402 (1): 1-13. doi:10.1016/S0003-9861(02)00052-8. PMID 12051677.
 | Spire Denne molekylærbiologiartikel er en spire som bør udbygges. Du er velkommen til at hjælpe Wikipedia ved at udvide den. |