Acetylcholinesterase

Fra Wikipedia, den frie encyklopædi
Gå til: navigation, søg

Acetylcholinesterase (også kendt som AChE) er et humant enzym kodende for af et gen. Acetylcholinesterase hydrolyserer neurotransmitteren acetylcholin til cholin og eddikesyre ved motoriske endeplader og hjernecholinergiske synapser, og således afslutter signaltransmission. Det findes også på røde blodlegemers membraner, hvor det udgør Yt-blodgruppe-antigenet. Acetylcholinesterase eksisterer i forskellige molekylære former, som besidder ligedanne katalytiske egenskaber, men adskiller sig i deres oligomere sammensætning og art af tilknytning til cellens overflade. Det kodes for af et enkelt AChE-gen; og den strukturelle diversitet i genprodukterne kommer fra alternativ mRNA-splicing og posttranslationel modifikation med associering af katalytisk og strukturelle undereneder. Hovedformen af acetylcholinesterase fundet i hjerne, muskler og andre væv er de hydrofile udgaver, som danner disulfidbundne oligomerer med kollagene eller lipidholdige strukturelle enheder. De andre, alternativt splicede former, primært udtrykt i røde blodlegemer, afviger i den C-terminale ende og indeholder et kløvbart hydrofobisk peptid med et GPI-bindingssite. Det knytter sig til membranen gennem de fosfoinositid-It associates with the membranes through the phosphoinositide (PI) dele tilføjet post-translationelt.[1]

Acetylcholinesterase er et mål for nervegasser. Agenterne blokerer funktionen af acetylcholinesterase og forårsager således uendelige muskelsammentrækninger gennem kroppen.

Referencer[redigér | redigér wikikode]