Spring til indhold

Cirkulærdikroisme

Fra Wikipedia, den frie encyklopædi
Skematisk fremstilling af et typisk spektrometer

Circulærdikroisme (CD) er en slags spektroskopi som udnytter at mange molekyler absorberer venstre- og højredrejet polariseret lys forskelligt. CD kan blandt andet anvendes til at bestemme enantiomerers struktur og proteiners sekundære struktur.

Anvendelse med biomolekyler

[redigér | rediger kildetekst]
Øverst, cirkulærdikroismespektroskopi i det fjernt ultraviolette bølgelængdeområde (fjern-UV CD) af MBP-cytokrom b6 fusionsprotein i forskellige detergentopløsninger. Det viser, at proteinet i DM, såvel som i Triton X-100-opløsningen, genvandt sin struktur. Spektrene opnået fra SDS-opløsningen viser dog nedsat ellipticitet i området mellem 200 og 210 nm, hvilket indikerer ufuldstændig gendannelse af sekundær struktur.
Nederst, indholdet af sekundære strukturer forudset med CD-spektrene ved hjælp af CDSSTR-algoritmen. Proteinet i SDS-opløsningen viser øget indhold af uordnede strukturer og nedsat indhold af helixer. [1]

Cirkulærdikroismespektroskopi (målinger) er en effektiv metode indenfor biofysisk og biokemisk forskning, der giver unik indsigt i biomolekylernes strukturelle og stabilitetsegenskaber. Fordi CD opstår som forskellen mellem venstre- og højredrejet lys af optisk aktive molekyler, er den naturligt følsom overfor de typisk kirale biologiske molekyler. Netop det gør, at det sekundære strukturer kan analyseres, fx som signaturer af α-helix og β-sheets i proteiner og dobbelthelixerne i nukleinsyrer. Mens højopløsningsteknikker som røntgenkrystallografi, NMR og cryo-EM afslører strukturelle detaljer på atomniveau, og interaktionsbaserede metoder som ITK[Noter 1] og OPR[Noter 2] undersøger molekylære interaktioner, er CD-spektroskopi en hurtig, label-fri metode til at identificere strukturelle ændringer og stabilitetsskifte. CD skaber komplementær data, der gør den en essentiel metode indenfor biofysikken, indenfor stort set alle områder inden for biomolekylær forskning. CD-spektroskopi er meget anvendt i den akademiske verden og den biofarmaceutiske industri til at studere biomolekyler, især proteiner og peptider. Spektrene giver værdifuld indsigt i både sekundær og tertiær struktur.

  1. ITC: isothermal titration calorimetry (en)
  2. SPR: surface plasmon resonance (en)
Wikimedia Commons har medier relateret til:
  1. Surma M.A.; Szczepaniak A.; Króliczewski J. (2014). "Comparative Studies on Detergent-Assisted Apocytochrome b6 Reconstitution into Liposomal Bilayers Monitored by Zetasizer Instruments". PLOS ONE. 9 (11): e111341. Bibcode:2014PLoSO...9k1341S. doi:10.1371/journal.pone.0111341. ISSN 1932-6203. PMC 4244035. PMID 25423011.
Spire
Denne artikel om kemi er en spire som bør udbygges. Du er velkommen til at hjælpe Wikipedia ved at udvide den.