Standardaminosyre: Forskelle mellem versioner
m →Generelle kemiske egenskaber: Gør skema mere overskueligt.Tvinger 'sortable'knap nederst.Bytter om på 'Forkortelse' og 'Kort. alt sammen for at skabe orden og hurtigt overblik. Nu: næste skema |
m →Sidekædeegenskaber: næste skema ordnet på samme måde |
||
Linje 214: | Linje 214: | ||
{| class="wikitable sortable" |
{| class="wikitable sortable" |
||
|- align="center" |
|- align="center" |
||
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|{{-}}Aminosyre{{-}} |
|||
! Aminosyre |
|||
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|{{-}}For-{{-}}kortelse{{-}} |
|||
! Kort |
|||
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|{{-}}Kort{{-}} |
|||
! Abbreviation |
|||
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|{{-}}Sidekæde{{-}} |
|||
! Sidekæde |
|||
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|{{-}}[[Hydrofobisk|Hydro-<br>fobisk]]{{-}} |
|||
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|{{-}}pKa{{-}} |
|||
! pKa |
|||
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|{{-}}[[Kemisk polaritet|Polær]]{{-}} |
|||
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|{{-}}[[syre|pH]]{{-}} |
|||
! [[syre|pH]] |
|||
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|{{-}}Lille{{-}} |
|||
! Lille |
|||
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|{{-}}Meget lille{{-}} |
|||
! Meget lille |
|||
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|{{-}}[[Aromatisk forbindelse|Aromatisk]]<br>eller [[alifatisk forbindelse|alifatisk]]{{-}} |
|||
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|{{-}}[[Van der Waals radius|van der Waals<br>volumen]]{{-}} |
|||
|- |
|- |
||
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Alanin]] |
|||
! [[Alanin]] |
|||
⚫ | |||
| Ala |
| Ala |
||
⚫ | |||
| -CH<sub>3</sub> |
| -CH<sub>3</sub> |
||
| X |
| X |
||
Linje 240: | Linje 240: | ||
| 67 |
| 67 |
||
|- |
|- |
||
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Cystein]] |
|||
! [[Cystein]] |
|||
⚫ | |||
| Cys |
| Cys |
||
⚫ | |||
| -CH<sub>2</sub>[[Thiol|SH]] |
| -CH<sub>2</sub>[[Thiol|SH]] |
||
| - |
| - |
||
Linje 253: | Linje 253: | ||
| 86 |
| 86 |
||
|- |
|- |
||
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Asparaginsyre]] |
|||
⚫ | |||
| Asp |
| Asp |
||
⚫ | |||
| -CH<sub>2</sub>COOH |
| -CH<sub>2</sub>COOH |
||
| - |
| - |
||
Linje 266: | Linje 266: | ||
| 91 |
| 91 |
||
|- |
|- |
||
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Glutaminsyre]] |
|||
⚫ | |||
| Glu |
| Glu |
||
⚫ | |||
| -CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>COOH |
| -CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>COOH |
||
| - |
| - |
||
Linje 279: | Linje 279: | ||
| 109 |
| 109 |
||
|- |
|- |
||
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Fenylalanin]] |
|||
⚫ | |||
| Phe |
| Phe |
||
⚫ | |||
| -CH<sub>2</sub>C<sub>6</sub>H<sub>5</sub> |
| -CH<sub>2</sub>C<sub>6</sub>H<sub>5</sub> |
||
| X |
| X |
||
Linje 292: | Linje 292: | ||
| 135 |
| 135 |
||
|- |
|- |
||
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Glycin]] |
|||
! [[Glycin]] |
|||
⚫ | |||
| G |
| G |
||
⚫ | |||
| -H |
| -H |
||
| - |
| - |
||
Linje 305: | Linje 305: | ||
| 48 |
| 48 |
||
|- |
|- |
||
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Histidin]] |
|||
! [[Histidin]] |
|||
⚫ | |||
| H |
| H |
||
⚫ | |||
| -CH<sub>2</sub>-[[imidazol|C<sub>3</sub>H<sub>3</sub>N<sub>2</sub>]] |
| -CH<sub>2</sub>-[[imidazol|C<sub>3</sub>H<sub>3</sub>N<sub>2</sub>]] |
||
| - |
| - |
||
Linje 318: | Linje 318: | ||
| 118 |
| 118 |
||
|- |
|- |
||
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Isoleucin]] |
|||
! [[Isoleucin]] |
|||
⚫ | |||
| Ile |
| Ile |
||
⚫ | |||
| -CH(CH<sub>3</sub>)CH<sub>2</sub>CH<sub>3</sub> |
| -CH(CH<sub>3</sub>)CH<sub>2</sub>CH<sub>3</sub> |
||
| X |
| X |
||
Linje 328: | Linje 328: | ||
| - |
| - |
||
| - |
| - |
||
| |
|Alifatisk |
||
| 124 |
| 124 |
||
|- |
|- |
||
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Lysin]] |
|||
! [[Lysin]] |
|||
⚫ | |||
| Lys |
| Lys |
||
⚫ | |||
| -(CH<sub>2</sub>)<sub>4</sub>NH<sub>2</sub> |
| -(CH<sub>2</sub>)<sub>4</sub>NH<sub>2</sub> |
||
| - |
| - |
||
Linje 344: | Linje 344: | ||
| 135 |
| 135 |
||
|- |
|- |
||
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Leucin]] |
|||
! [[Leucin]] |
|||
⚫ | |||
| Leu |
| Leu |
||
⚫ | |||
| -CH<sub>2</sub>CH(CH<sub>3</sub>)<sub>2</sub> |
| -CH<sub>2</sub>CH(CH<sub>3</sub>)<sub>2</sub> |
||
| X |
| X |
||
Linje 357: | Linje 357: | ||
| 124 |
| 124 |
||
|- |
|- |
||
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Methionin]] |
|||
! [[Methionin]] |
|||
⚫ | |||
| M |
| M |
||
⚫ | |||
| -CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>[[Sulfur|S]]CH<sub>3</sub> |
| -CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>[[Sulfur|S]]CH<sub>3</sub> |
||
| X |
| X |
||
Linje 370: | Linje 370: | ||
| 124 |
| 124 |
||
|- |
|- |
||
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Asparagin]] |
|||
! [[Asparagin]] |
|||
⚫ | |||
| N |
| N |
||
⚫ | |||
| -CH<sub>2</sub>CONH<sub>2</sub> |
| -CH<sub>2</sub>CONH<sub>2</sub> |
||
| - |
| - |
||
Linje 383: | Linje 383: | ||
| 96 |
| 96 |
||
|- |
|- |
||
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Prolin]] |
|||
! [[Prolin]] |
|||
⚫ | |||
| Pro |
| Pro |
||
⚫ | |||
| -CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>- |
| -CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>- |
||
| X |
| X |
||
Linje 396: | Linje 396: | ||
| 90 |
| 90 |
||
|- |
|- |
||
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Glutamin]] |
|||
! [[Glutamin]] |
|||
⚫ | |||
| Gln |
| Gln |
||
⚫ | |||
| -CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>CONH<sub>2</sub> |
| -CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>CONH<sub>2</sub> |
||
| - |
| - |
||
Linje 409: | Linje 409: | ||
| 114 |
| 114 |
||
|- |
|- |
||
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Arginin]] |
|||
! [[Arginin]] |
|||
⚫ | |||
| Arg |
| Arg |
||
⚫ | |||
| -(CH<sub>2</sub>)<sub>3</sub>NH-C(NH)NH<sub>2</sub> |
| -(CH<sub>2</sub>)<sub>3</sub>NH-C(NH)NH<sub>2</sub> |
||
| - |
| - |
||
Linje 422: | Linje 422: | ||
| 148 |
| 148 |
||
|- |
|- |
||
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Serin]] |
|||
! [[Serin]] |
|||
⚫ | |||
| S |
| S |
||
⚫ | |||
| -CH<sub>2</sub>OH |
| -CH<sub>2</sub>OH |
||
| - |
| - |
||
Linje 435: | Linje 435: | ||
| 73 |
| 73 |
||
|- |
|- |
||
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Threonin]] |
|||
! [[Threonin]] |
|||
⚫ | |||
| T |
| T |
||
⚫ | |||
| -CH(OH)CH<sub>3</sub> |
| -CH(OH)CH<sub>3</sub> |
||
| - |
| - |
||
Linje 448: | Linje 448: | ||
| 93 |
| 93 |
||
|- |
|- |
||
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Selenocystein]] |
|||
⚫ | |||
| Sec |
| Sec |
||
⚫ | |||
| -CH<sub>2</sub>[[Selenol|SeH]] |
| -CH<sub>2</sub>[[Selenol|SeH]] |
||
| X |
| X |
||
Linje 461: | Linje 461: | ||
| |
| |
||
|- |
|- |
||
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Valin]] |
|||
! [[Valin]] |
|||
⚫ | |||
| Val |
| Val |
||
⚫ | |||
| -CH(CH<sub>3</sub>)<sub>2</sub> |
| -CH(CH<sub>3</sub>)<sub>2</sub> |
||
| X |
| X |
||
Linje 474: | Linje 474: | ||
| 105 |
| 105 |
||
|- |
|- |
||
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Tryptofan]] |
|||
! [[Tryptofan]] |
|||
⚫ | |||
| Trp |
| Trp |
||
⚫ | |||
| -CH<sub>2</sub>[[indole|C<sub>8</sub>H<sub>6</sub>N]] |
| -CH<sub>2</sub>[[indole|C<sub>8</sub>H<sub>6</sub>N]] |
||
| X |
| X |
||
Linje 487: | Linje 487: | ||
| 163 |
| 163 |
||
|- |
|- |
||
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Tyrosin]] |
|||
! [[Tyrosin]] |
|||
⚫ | |||
| Tyr |
| Tyr |
||
⚫ | |||
| -CH<sub>2</sub>-C<sub>6</sub>H<sub>4</sub>OH |
| -CH<sub>2</sub>-C<sub>6</sub>H<sub>4</sub>OH |
||
| - |
| - |
Versionen fra 9. nov. 2008, 11:10
Proteinogeniske aminosyrer, også kendt som normale, primære eller standardaminosyrer, omfatter de 20 aminosyrer, der indgår i proteiner i levende celler, og som kan afkodes via den genetiske kode. Denne artikel lister detaljer for disse aminosyrer, hvad angår kemisk struktur og egenskaber.
Strukturer
Strukturer og symboler for de 20 aminosyrer, der direkte kodes for ved proteinsyntese af den genetiske kode. Strukturen af en aminosyre og dens funktionelle grupper har stor betydning for dens virkning i proteiner.
-
L-Alanin
(Ala / A) -
L-Arginin
(Arg / R) -
L-Asparagin
(Asn / N) -
L-Asparaginsyre
(Asp / D) -
L-Cystein
(Cys / C) -
L-Glutaminsyre
(Glu / E) -
L-Glutamin
(Gln / Q) -
Glycin
(Gly / G) -
L-Histidin
(His / H) -
L-Isoleucin
(Ile / I) -
L-Leucin
(Leu / L) -
L-Lysin
(Lys / K) -
L-Methionin
(Met / M) -
L-Fenylalanin
(Phe / F) -
L-Prolin
(Pro / P) -
L-Serin
(Ser / S) -
L-Threonin
(Thr / T) -
L-Tryptophan
(Trp / W) -
L-Tyrosin
(Tyr / Y) -
L-Valin
(Val / V)
Kemiske egenskaber
Det følgende er en tabel, der lister et- og tre-bogstavsforkortelser samt kemiske egenskaber for standardaminosyrernes sidekæder. De listede masser er baseret på vægtgennemsnit for de enkelte elementers isotoper, som de er naturligt forekomne. Bemærk at ved formation af en peptidbinding elimineres et vandmolekyle, således at en aminosyres masse i en proteinkæde reduceres med 18,01524 Da. Et-bogstavsforkortelsen for en ubestemt aminosyre er X. Trebogstavsforkortelsen Asx og et-bogstavsforkortelsen B betyder, at den omtalte aminosyre er enten asparagin eller asparaginsyre; Glx og Z betyder enten glutaminsyre eller glutamin; og Xle og J betyder enten leucin eller isoleucin. IUPAC/IUBMB anbefaler nu også at Sec og U refererer til selenocystein, mens Pyl og O refererer til pyrrolysin.
Generelle kemiske egenskaber
Aminosyre |
For kortelse |
Kort |
Gennemsnits- masse (Da) |
pI |
pK1 (α-COOH) |
pK2 (α-+NH3) |
Alanin | Ala | A | 89,09404 | 6,01 | 2,35 | 9,87 |
Cystein | Cys | C | 121,15404 | 5,05 | 1,92 | 10,70 |
Asparaginsyre | Asp | D | 133,10384 | 2,85 | 1,99 | 9,90 |
Glutaminsyre | Glu | E | 147,13074 | 3,15 | 2,10 | 9,47 |
Fenylalanin | Phe | F | 165,19184 | 5,49 | 2,20 | 9,31 |
Glycin | Gly | G | 75,06714 | 6,06 | 2,35 | 9,78 |
Histidin | His | H | 155,15634 | 7,60 | 1,80 | 9,33 |
Isoleucin | Ile | I | 131,17464 | 6,05 | 2,32 | 9,76 |
Lysin | Lys | K | 146,18934 | 9,60 | 2,16 | 9,06 |
Leucin | Leu | L | 131,17464 | 6,01 | 2,33 | 9,74 |
Methionin | Met | M | 149,20784 | 5,74 | 2,13 | 9,28 |
Asparagin | Asn | N | 132,11904 | 5,41 | 2,14 | 8,72 |
Prolin | Pro | P | 115,13194 | 6,30 | 1,95 | 10,64 |
Glutamin | Gln | Q | 146,14594 | 5,65 | 2,17 | 9,13 |
Arginin | Arg | R | 174,20274 | 10,76 | 1,82 | 8,99 |
Serin | Ser | S | 105,09344 | 5,68 | 2,19 | 9,21 |
Threonin | Thr | T | 119,12034 | 5,60 | 2,09 | 9,10 |
Selenocystein | Sec | U | 169,06 | |||
Valin | Val | V | 117,14784 | 6,00 | 2,39 | 9,74 |
Tryptofan | Trp | W | 204,22844 | 5,89 | 2,46 | 9,41 |
Tyrosin | Tyr | Y | 181,19124 | 5,64 | 2,20 | 9,21 |
Sidekædeegenskaber
Aminosyre |
For- kortelse |
Kort |
Sidekæde |
Hydro- fobisk |
pKa |
Polær |
pH |
Lille |
Meget lille |
Aromatisk eller alifatisk |
van der Waals volumen |
Alanin | Ala | A | -CH3 | X | - | - | - | X | X | - | 67 |
Cystein | Cys | C | -CH2SH | - | 8,18 | - | sur | X | - | - | 86 |
Asparaginsyre | Asp | D | -CH2COOH | - | 3,90 | X | sur | X | - | - | 91 |
Glutaminsyre | Glu | E | -CH2CH2COOH | - | 4,07 | X | sur | - | - | - | 109 |
Fenylalanin | Phe | F | -CH2C6H5 | X | - | - | - | - | - | Aromatisk | 135 |
Glycin | Gly | G | -H | - | - | - | - | X | X | - | 48 |
Histidin | His | H | -CH2-C3H3N2 | - | 6,04 | X | svagt basisk | - | - | Aromatisk | 118 |
Isoleucin | Ile | I | -CH(CH3)CH2CH3 | X | - | - | - | - | - | Alifatisk | 124 |
Lysin | Lys | K | -(CH2)4NH2 | - | 10,54 | X | basisk | - | - | - | 135 |
Leucin | Leu | L | -CH2CH(CH3)2 | X | - | - | - | - | - | Alifatisk | 124 |
Methionin | Met | M | -CH2CH2SCH3 | X | - | - | - | - | - | - | 124 |
Asparagin | Asn | N | -CH2CONH2 | - | - | X | - | X | - | - | 96 |
Prolin | Pro | P | -CH2CH2CH2- | X | - | - | - | X | - | - | 90 |
Glutamin | Gln | Q | -CH2CH2CONH2 | - | - | X | - | - | - | - | 114 |
Arginin | Arg | R | -(CH2)3NH-C(NH)NH2 | - | 12,48 | X | stærkt basisk | - | - | - | 148 |
Serin | Ser | S | -CH2OH | - | - | X | - | X | X | - | 73 |
Threonin | Thr | T | -CH(OH)CH3 | - | - | X | svagt sur | X | - | - | 93 |
Selenocystein | Sec | U | -CH2SeH | X | 5,73 | - | - | X | - | - | |
Valin | Val | V | -CH(CH3)2 | X | - | - | - | X | - | Alifatisk | 105 |
Tryptofan | Trp | W | -CH2C8H6N | X | - | - | - | - | - | Aromatisk | 163 |
Tyrosin | Tyr | Y | -CH2-C6H4OH | - | 10,46 | X | - | - | - | Aromatisk | 141 |
Note: pKa-værdier for en aminosyre er typisk en anelse forskellig, når den befinder sig i forskellige miljøer for eksempel på overfladen og inde i et protein. Protein-pKa-beregning bruges nogle gange til at beregne ændringen i pKa-værdien i en sådan situation.
Genudtrykkelse og biokemi
Aminosyre | Kort | Abbreviation | Kode(r) | Forekomst i proteiner (%) |
Essentiel*** i mennesker |
---|---|---|---|---|---|
Alanin | A | Ala | GCU, GCC, GCA, GCG | 7,8 | - |
Cystein | C | Cys | UGU, UGC | 1,9 | Betinget |
Asparaginsyre | D | Asp | GAU, GAC | 5,3 | - |
Glutamat | E | Glu | GAA, GAG | 6,3 | Betinget |
Fenylalanin | F | Phe | UUU, UUC | 3,9 | Ja |
Glycin | G | Gly | GGU, GGC, GGA, GGG | 7,2 | Betinget |
Histidin | H | His | CAU, CAC | 2,3 | Ja |
Isoleucin | I | Ile | AUU, AUC, AUA | 5,3 | Ja |
Lysin | K | Lys | AAA, AAG | 5,9 | Ja |
Leucin | L | Leu | UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG | 9,1 | Ja |
Methionin | M | Met | AUG | 2,3 | Ja |
Asparagin | N | Asn | AAU, AAC | 4,3 | - |
Prolin | P | Pro | CCU, CCC, CCA, CCG | 5,2 | - |
Glutamin | Q | Gln | CAA, CAG | 4,2 | - |
Arginin | R | Arg | CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG | 5,1 | Betinget |
Serin | S | Ser | UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC | 6,8 | - |
Threonin | T | Thr | ACU, ACC, ACA, ACG | 5,9 | Ja |
Selenocystein | U | Sec | UGA* | - | |
Valin | V | Val | GUU, GUC, GUA, GUG | 6,6 | Ja |
Tryptofan | W | Trp | UGG | 1,4 | Ja |
Tyrosin | Y | Tyr | UAU, UAC | 3,2 | Betinget |
Stopkode** | - | Term | UAA, UAG, UGA | - | - |
* UGA er normalt en stopkode, men koder dog for selenocystein, hvis et SECIS-element er til stede.
** Stopkoden er ikke en aminosyre, men er inkluderet for at opnå en komplet oversigt.
*** Mennesker kan ikke syntetisere en essentiel aminosyre og disse må derfor suppleres gennem diæt. Betingede essentielle aminosyrer er ikke normalt nødvendige at få tilført gennem diæt, men må dog suppleres i specifikke populationer, der ikke syntetiserer dem i tilstrækkelig mængde.
Bemærkninger
Aminosyre | Abbreviation | Bemærkninger | |
---|---|---|---|
Alanin | A | Ala | Forefindes i rigelige mængder, meget alsidig. Mere stiv end glycin, men lille nok til kun at skabe små steriske grænser for proteinkonformation. Den opfører sig ganske neutralt og kan befinde sig i både hydrofile og hydrofobe regioner af proteiner. |
Cystein | C | Cys | Svovlatomet binder let til tungmetalioner. Under oxiderende betingelser kan to cysteinmolekyler bindes sammen med en disulfidbinding og forme aminosyren cystin. Når cysteiner er en del af proteiner, stabiliserer de den tertiære struktur og gør proteinet mere resistent over for denaturering; disulfidbroer er derfor almindelige i proteiner, der skal fungere i barske miljøer, inklussiv fordøjelsesenzymer (fx pepsin og chymotrypsin) og strukturproteiner (fx keratin). Disulfider findes også i peptider, der er for små til at bibeholde deres stabile form selv (fx insulin). Hvis disulfidbroer brydes, kan de gendannes under de rette betingelser. |
Asparaginsyre | D | Asp | Opfører sig som glutaminsyre. Bærer en hydrofil syregruppe med stærk negativ ladning. Befinder sig normalt på ydersiden af proteiner, hvor det medvirker til vandopløseligheden. Binder til positivt ladede molekyler og ioner, er ofte brugt i enzymer til at binde metalioner. Når de befinder sig inde i proteiner er glutamat og aspartat ofte parrede med arginin og lysin. |
Glutaminsyre | E | Glu | Opfører sig som asparaginsyre. Har længere og lidt mere fleksibel sidekæde. |
Fenylalanin | F | Phe | Essentiel for mennesker. Fenylalanin, tyrosin og tryptophan har store stive aromatiske grupper som sidekæder. Disse er de største aminosyrer. Ligesom isoleucin, leucin og valin er disse hydrofobe og har tendens til at befinde sig på indersiden af foldede proteiner. |
Glycin | G | Gly | På grund af de to hydrogenatomer ved α-kulstoffet, er glycin ikke optisk aktiv. Den er den mindste aminosyre, roterer let og tilføjer fleksibilitet til proteinkæder. Den kan passe ind på de mest snævre rum, for eksempel en trippelhelix i collagen. Da for meget fleksibilitet ofte ikke er ønskværdigt er glycin mindre almindelig end alanin som strukturelt element. |
Histidin | H | His | Ved selv svagt sure betingelser sker protonering af nitrogenet, hvilket ændrer egenskaberne for histidin og polipeptidet som et hele. Den bruges i mange proteiner som regulerende mekanisme, der ændrer konformationen og adfærden for polypeptidet i sure regioner såsom det sene endosom og og lysosomer, hvor konformationsændringer i enzymer gennemtvinges. Histidin forekommer dog ikke i så store mængder, idet kun små mængder behøves for den omtalte virkning. |
Isoleucin | I | Ile | Essentiel for mennesker. Isoleucin, leucin og valin har store alifatiske hydrofobe sidekæder. Molekylerne er stive, og deres samlede hydrofobe interaktioner er vigtige for korrekt foldning af proteiner, da disse kæder har tendens til at befinde sig inde i et protein. |
Lysin | K | Lys | Essentiel for mennesker. Opfører sig som arginin. Indeholder en lang fleksibel sidekæde med en positivt ladet ende. Fleksibiliteten af kæden gør lysin og arginin passende til at binde til molekyler med mange nagative ladninger på overfladen, fx er DNA-bindende proteiner rige på argininer og lysiner i deres aktive regioner. Den stærke ladning gør disse to aminosyrer egnede til beliggenhed i de ydre hydrofile overflader af proteiner: når de findes indenfor er de primært parrede med ligeledes negativt ladede aminosyrer som aspartat eller glutamat. |
Leucin | L | Leu | Essentiel for mennesker. Opfører sig som isoleucin og valin. Se isoleucin. |
Methionin | M | Met | Essentiel for mennesker. Altid den første aminosyre, der indbygges i et protein; nogle gange dog fjernet efter translation. Som cystein indeholder den svovl, men med en methylgruppe i stedet for hydrogen. Denne methylgruppe kan aktiveres og bruges i mange reaktioner, hvor et nyt carbonatom tilføjes til et andet molekyle. |
Asparagin | N | Asn | Ligner asparaginsyre. Asn indeholder en amidgruppe hvor Asp har en carboxylgruppe. |
Prolin | P | Pro | Indeholder en usædvanlig ring fra alfa-carbon-atomet til N-terminalen, hvilket tvinger CO-NH-sekvensen til at have en fast konformation. Kan heraf afbryde proteinstrukurer som α-helicer og β-sheets. Forekommer meget i collagen, hvor den ofte undergår en posttranslationel modifikation til hydroxyprolin. Forekommer ellers ikke hyppigt. |
Glutamin | Q | Gln | Ligner glutaminsyre. Gln indeholder en amidgruppe hvor Glu har en carboxylgruppe. Bruges i proteiner og som ammoniaklager. |
Arginin | R | Arg | Funktionsmæssig lignende lysin. |
Serin | S | Ser | Serin og threonin har en kort gruppe, som ender med en hydroxylgruppe. Deres hydrogen er nem at fjerne, så serin og threonin agerer ofte hydrogendonorer i enzymer. Begge er meget hydrofile og ydre overfladeregioner i vandopløselige proteiner er derfor ofte rige på disse to. |
Threonin | T | Thr | Essentiel for mennesker. Opfører sig som serin. |
Valin | V | Val | Essentiel for mennesker. Opfører sig som isoleucin og leucin. Se isoleucin. |
Tryptofan | W | Trp | Essentiel for mennesker. Opfører sig som fenylalanin og tyrosin (se fenylalanin). Forstadie til serotonin. |
Tyrosin | Y | Tyr | Opfører sig som fenylalanin og tryptofan (se fenylalanin). Forstadie til melanin, adrenalin og thyroidea-hormoner. |
Referencer
- Nelson, David L. (2000). Lehninger Principles of Biochemistry (3rd ed udgave). Worth Publishers. ISBN 1-57259-153-6.
{{cite book}}
:|edition=
har ekstra tekst (hjælp); Ukendt parameter|coauthors=
ignoreret (|author=
foreslået) (hjælp) - Kyte, J. (1982). "A simple method for displaying the hydropathic character of a protein". J. Mol. Biol. 157 (1): 105-132. PMID 7108955.
{{cite journal}}
: Ukendt parameter|coauthors=
ignoreret (|author=
foreslået) (hjælp)