Standardaminosyre

Proteinogeniske aminosyrer, også kendt som normale, primære eller standardaminosyrer, omfatter de 20 aminosyrer, der indgår i proteiner i levende celler, og som kan afkodes via den genetiske kode. Denne artikel lister detaljer for disse aminosyrer, hvad angår kemisk struktur og egenskaber.

Strukturer

Strukturer og symboler for de 20 aminosyrer, der direkte kodes for ved proteinsyntese af den genetiske kode. Strukturen af en aminosyre og dens funktionelle grupper har stor betydning for dens virkning i proteiner.

• 
  L-Alanin
  (Ala / A)
• 
  L-Arginin
  (Arg / R)
• 
  L-Asparagin
  (Asn / N)
• 
  L-Asparaginsyre
  (Asp / D)
• 
  L-Cystein
  (Cys / C)
• 
  L-Glutaminsyre
  (Glu / E)
• 
  L-Glutamin
  (Gln / Q)
• 
  Glycin
  (Gly / G)
• 
  L-Histidin
  (His / H)
• 
  L-Isoleucin
  (Ile / I)
• 
  L-Leucin
  (Leu / L)
• 
  L-Lysin
  (Lys / K)
• 
  L-Methionin
  (Met / M)
• 
  L-Fenylalanin
  (Phe / F)
• 
  L-Prolin
  (Pro / P)
• 
  L-Serin
  (Ser / S)
• 
  L-Threonin
  (Thr / T)
• 
  L-Tryptophan
  (Trp / W)
• 
  L-Tyrosin
  (Tyr / Y)
• 
  L-Valin
  (Val / V)

Kemiske egenskaber

Det følgende er en tabel, der lister et- og tre-bogstavsforkortelser samt kemiske egenskaber for standardaminosyrernes sidekæder. De listede masser er baseret på vægtgennemsnit for de enkelte elementers isotoper, som de er naturligt forekomne. Bemærk at ved formation af en peptidbinding elimineres et vandmolekyle, således at en aminosyres masse i en proteinkæde reduceres med 18,01524 Da. Et-bogstavsforkortelsen for en ubestemt aminosyre er X. Trebogstavsforkortelsen Asx og et-bogstavsforkortelsen B betyder, at den omtalte aminosyre er enten asparagin eller asparaginsyre; Glx og Z betyder enten glutaminsyre eller glutamin; og Xle og J betyder enten leucin eller isoleucin. IUPAC/IUBMB anbefaler nu også at Sec og U refererer til selenocystein, mens Pyl og O refererer til pyrrolysin.

Generelle kemiske egenskaber

Aminosyre	For kortelse	Kort	Gennemsnits- masse (Da)	pI	pK1 (α-COOH)	pK2 (α-+NH3)
Alanin	Ala	A	89,09404	6,01	2,35	9,87
Cystein	Cys	C	121,15404	5,05	1,92	10,70
Asparaginsyre	Asp	D	133,10384	2,85	1,99	9,90
Glutaminsyre	Glu	E	147,13074	3,15	2,10	9,47
Fenylalanin	Phe	F	165,19184	5,49	2,20	9,31
Glycin	Gly	G	75,06714	6,06	2,35	9,78
Histidin	His	H	155,15634	7,60	1,80	9,33
Isoleucin	Ile	I	131,17464	6,05	2,32	9,76
Lysin	Lys	K	146,18934	9,60	2,16	9,06
Leucin	Leu	L	131,17464	6,01	2,33	9,74
Methionin	Met	M	149,20784	5,74	2,13	9,28
Asparagin	Asn	N	132,11904	5,41	2,14	8,72
Prolin	Pro	P	115,13194	6,30	1,95	10,64
Glutamin	Gln	Q	146,14594	5,65	2,17	9,13
Arginin	Arg	R	174,20274	10,76	1,82	8,99
Serin	Ser	S	105,09344	5,68	2,19	9,21
Threonin	Thr	T	119,12034	5,60	2,09	9,10
Selenocystein	Sec	U	169,06
Valin	Val	V	117,14784	6,00	2,39	9,74
Tryptofan	Trp	W	204,22844	5,89	2,46	9,41
Tyrosin	Tyr	Y	181,19124	5,64	2,20	9,21

Sidekædeegenskaber

Aminosyre	For- kortelse	Kort	Sidekæde	Hydro- fobisk	pKa	Polær	pH	Lil- le	Meget lille	Arom- atisk eller Alifa- tisk	Van der Waals vol- umen
Alanin	Ala	A	-CH3	X	-	-	-	X	X	-	67
Cystein	Cys	C	-CH2SH	-	8,18	-	sur	X	-	-	86
Asparaginsyre	Asp	D	-CH2COOH	-	3,90	X	sur	X	-	-	91
Glutaminsyre	Glu	E	-CH2CH2COOH	-	4,07	X	sur	-	-	-	109
Fenylalanin	Phe	F	-CH2C6H5	X	-	-	-	-	-	Arom.	135
Glycin	Gly	G	-H	-	-	-	-	X	X	-	48
Histidin	His	H	-CH2-C3H3N2	-	6,04	X	svagt basisk	-	-	Arom.	118
Isoleucin	Ile	I	-CH(CH3)CH2CH3	X	-	-	-	-	-	Alif.	124
Lysin	Lys	K	-(CH2)4NH2	-	10,54	X	basisk	-	-	-	135
Leucin	Leu	L	-CH2CH(CH3)2	X	-	-	-	-	-	Alif.	124
Methionin	Met	M	-CH2CH2SCH3	X	-	-	-	-	-	-	124
Asparagin	Asn	N	-CH2CONH2	-	-	X	-	X	-	-	96
Prolin	Pro	P	-CH2CH2CH2-	X	-	-	-	X	-	-	90
Glutamin	Gln	Q	-CH2CH2CONH2	-	-	X	-	-	-	-	114
Arginin	Arg	R	-(CH2)3NH-C(NH)NH2	-	12,48	X	stærkt basisk	-	-	-	148
Serin	Ser	S	-CH2OH	-	-	X	-	X	X	-	73
Threonin	Thr	T	-CH(OH)CH3	-	-	X	svagt sur	X	-	-	93
Selenocystein	Sec	U	-CH2SeH	X	5,73	-	-	X	-	-
Valin	Val	V	-CH(CH3)2	X	-	-	-	X	-	Alif.	105
Tryptofan	Trp	W	-CH2C8H6N	X	-	-	-	-	-	Arom.	163
Tyrosin	Tyr	Y	-CH2-C6H4OH	-	10,46	X	-	-	-	Arom.	141

Note: pKa-værdier for en aminosyre er typisk en anelse forskellig, når den befinder sig i forskellige miljøer for eksempel på overfladen og inde i et protein. Protein-pKa-beregning bruges nogle gange til at beregne ændringen i pKa-værdien i en sådan situation.

Genudtrykkelse og biokemi

Aminosyre	For- kortelse	Kort	Kode(r)	Fore- komst i proteiner (%)	Es- sen- tiel*** i mennesker
Alanin	Ala	A	GCU, GCC, GCA, GCG	7,8	-
Cystein	Cys	C	UGU, UGC	1,9	Betinget
Asparaginsyre	Asp	D	GAU, GAC	5,3	-
Glutamat	Glu	E	GAA, GAG	6,3	Betinget
Fenylalanin	Phe	F	UUU, UUC	3,9	Ja
Glycin	Gly	G	GGU, GGC, GGA, GGG	7,2	Betinget
Histidin	His	H	CAU, CAC	2,3	Ja
Isoleucin	Ile	I	AUU, AUC, AUA	5,3	Ja
Lysin	Lys	K	AAA, AAG	5,9	Ja
Leucin	Leu	L	UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG	9,1	Ja
Methionin	Met	M	AUG	2,3	Ja
Asparagin	Asn	N	AAU, AAC	4,3	-
Prolin	Pro	P	CCU, CCC, CCA, CCG	5,2	-
Glutamin	Gln	Q	CAA, CAG	4,2	-
Arginin	Arg	R	CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG	5,1	Betinget
Serin	Ser	S	UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC	6,8	-
Threonin	Thr	T	ACU, ACC, ACA, ACG	5,9	Ja
Selenocystein	U	Sec	UGA*		-
Valin	Val	V	GUU, GUC, GUA, GUG	6,6	Ja
Tryptofan	Trp	W	UGG	1,4	Ja
Tyrosin	Tyr	Y	UAU, UAC	3,2	Betinget
Stopkode**	-	Term	UAA, UAG, UGA	-	-

* UGA er normalt en stopkode, men koder dog for selenocystein, hvis et SECIS-element er til stede.
** Stopkoden er ikke en aminosyre, men er inkluderet for at opnå en komplet oversigt.
*** Mennesker kan ikke syntetisere en essentiel aminosyre og disse må derfor suppleres gennem diæt. Betingede essentielle aminosyrer er ikke normalt nødvendige at få tilført gennem diæt, men må dog suppleres i specifikke populationer, der ikke syntetiserer dem i tilstrækkelig mængde.

Bemærkninger

Aminosyre	For- kortelse	Kort	Bemærkninger
Alanin	Ala	A	Forefindes i rigelige mængder, meget alsidig. Mere stiv end glycin, men lille nok til kun at skabe små steriske grænser for proteinkonformation. Den opfører sig ganske neutralt og kan befinde sig i både hydrofile og hydrofobe regioner af proteiner.
Cystein	Cys	C	Svovlatomet binder let til tungmetalioner. Under oxiderende betingelser kan to cysteinmolekyler bindes sammen med en disulfidbinding og forme aminosyren cystin. Når cysteiner er en del af proteiner, stabiliserer de den tertiære struktur og gør proteinet mere resistent over for denaturering; disulfidbroer er derfor almindelige i proteiner, der skal fungere i barske miljøer, inklussiv fordøjelsesenzymer (fx pepsin og chymotrypsin) og strukturproteiner (fx keratin). Disulfider findes også i peptider, der er for små til at bibeholde deres stabile form selv (fx insulin). Hvis disulfidbroer brydes, kan de gendannes under de rette betingelser.
Asparaginsyre	Asp	D	Opfører sig som glutaminsyre. Bærer en hydrofil syregruppe med stærk negativ ladning. Befinder sig normalt på ydersiden af proteiner, hvor det medvirker til vandopløseligheden. Binder til positivt ladede molekyler og ioner, er ofte brugt i enzymer til at binde metalioner. Når de befinder sig inde i proteiner er glutamat og aspartat ofte parrede med arginin og lysin.
Glutaminsyre	Glu	E	Opfører sig som asparaginsyre. Har længere og lidt mere fleksibel sidekæde.
Fenylalanin	Phe	F	Essentiel for mennesker. Fenylalanin, tyrosin og tryptophan har store stive aromatiske grupper som sidekæder. Disse er de største aminosyrer. Ligesom isoleucin, leucin og valin er disse hydrofobe og har tendens til at befinde sig på indersiden af foldede proteiner.
Glycin	Gly	G	På grund af de to hydrogenatomer ved α-kulstoffet, er glycin ikke optisk aktiv. Den er den mindste aminosyre, roterer let og tilføjer fleksibilitet til proteinkæder. Den kan passe ind på de mest snævre rum, for eksempel en trippelhelix i collagen. Da for meget fleksibilitet ofte ikke er ønskværdigt er glycin mindre almindelig end alanin som strukturelt element.
Histidin	His	H	Ved selv svagt sure betingelser sker protonering af nitrogenet, hvilket ændrer egenskaberne for histidin og polipeptidet som et hele. Den bruges i mange proteiner som regulerende mekanisme, der ændrer konformationen og adfærden for polypeptidet i sure regioner såsom det sene endosom og og lysosomer, hvor konformationsændringer i enzymer gennemtvinges. Histidin forekommer dog ikke i så store mængder, idet kun små mængder behøves for den omtalte virkning.
Isoleucin	Ile	I	Essentiel for mennesker. Isoleucin, leucin og valin har store alifatiske hydrofobe sidekæder. Molekylerne er stive, og deres samlede hydrofobe interaktioner er vigtige for korrekt foldning af proteiner, da disse kæder har tendens til at befinde sig inde i et protein.
Lysin	Lys	K	Essentiel for mennesker. Opfører sig som arginin. Indeholder en lang fleksibel sidekæde med en positivt ladet ende. Fleksibiliteten af kæden gør lysin og arginin passende til at binde til molekyler med mange nagative ladninger på overfladen, fx er DNA-bindende proteiner rige på argininer og lysiner i deres aktive regioner. Den stærke ladning gør disse to aminosyrer egnede til beliggenhed i de ydre hydrofile overflader af proteiner: når de findes indenfor er de primært parrede med ligeledes negativt ladede aminosyrer som aspartat eller glutamat.
Leucin	Leu	L	Essentiel for mennesker. Opfører sig som isoleucin og valin. Se isoleucin.
Methionin	Met	M	Essentiel for mennesker. Altid den første aminosyre, der indbygges i et protein; nogle gange dog fjernet efter translation. Som cystein indeholder den svovl, men med en methylgruppe i stedet for hydrogen. Denne methylgruppe kan aktiveres og bruges i mange reaktioner, hvor et nyt carbonatom tilføjes til et andet molekyle.
Asparagin	Asn	N	Ligner asparaginsyre. Asn indeholder en amidgruppe hvor Asp har en carboxylgruppe.
Prolin	Pro	P	Indeholder en usædvanlig ring fra alfa-carbon-atomet til N-terminalen, hvilket tvinger CO-NH-sekvensen til at have en fast konformation. Kan heraf afbryde proteinstrukurer som α-helicer og β-sheets. Forekommer meget i collagen, hvor den ofte undergår en posttranslationel modifikation til hydroxyprolin. Forekommer ellers ikke hyppigt.
Glutamin	Gln	Q	Ligner glutaminsyre. Gln indeholder en amidgruppe hvor Glu har en carboxylgruppe. Bruges i proteiner og som ammoniaklager.
Arginin	Arg	R	Funktionsmæssig lignende lysin.
Serin	Ser	S	Serin og threonin har en kort gruppe, som ender med en hydroxylgruppe. Deres hydrogen er nem at fjerne, så serin og threonin agerer ofte hydrogendonorer i enzymer. Begge er meget hydrofile og ydre overfladeregioner i vandopløselige proteiner er derfor ofte rige på disse to.
Threonin	Thr	T	Essentiel for mennesker. Opfører sig som serin.
Valin	Val	V	Essentiel for mennesker. Opfører sig som isoleucin og leucin. Se isoleucin.
Tryptofan	Trp	W	Essentiel for mennesker. Opfører sig som fenylalanin og tyrosin (se fenylalanin). Forstadie til serotonin.
Tyrosin	Tyr	Y	Opfører sig som fenylalanin og tryptofan (se fenylalanin). Forstadie til melanin, adrenalin og thyroidea-hormoner.

Referencer

• Nelson, David L. (2000). Lehninger Principles of Biochemistry (3rd ed udgave). Worth Publishers. ISBN 1-57259-153-6. {{cite book}}: |edition= har ekstra tekst (hjælp); Ukendt parameter |coauthors= ignoreret (|author= foreslået) (hjælp)
• Kyte, J. (1982). "A simple method for displaying the hydropathic character of a protein". J. Mol. Biol. 157 (1): 105-132. PMID 7108955. {{cite journal}}: Ukendt parameter |coauthors= ignoreret (|author= foreslået) (hjælp)