Protein
Fra Wikipedia, den frie encyklopædi
Proteiner er store molekyler (makromolekyler) der er essentielle komponenter af alle levende organismer. De deltager i alle cellulære processer og fungerer som biologiske byggesten og som enzymer (katalysatorer) for de kemiske reaktioner der foregår i alle levende organismer. Andre eksempler på proteiner er antistoffer (immunoglobuliner), (nogle) hormoner, transportmolekyler, celleadhæsionsmolekyler og lectiner. Proteiner udgør en fundamental del af de levende organismer, og hvis et protein af den ene eller den anden grund er "beskadiget" som efter en mutation eller slet ikke dannes, går det ud over den enkelte organismes funktion.
Proteiner er også energigivende næringsstoffer og den fysiologiske brændværdi er 17kJ/g. Det kemiske energiindhold i proteiner er generelt større og afhænger af det specifikke protein.
For udforskningen af proteiners opbygning modtog den amerikanske kemiker Linus Pauling Nobelprisen i kemi i 1954.
Indholdsfortegnelse |
[redigér] Proteiners opbygning
Proteiner består af polypeptidkæder (poly betyder mange), der er opbygget af aminosyrer som er kovalent sammenbundet via peptidbindinger. En polypeptidkæde er altså en kæde, der består af mange peptidbindinger. Korte kæder benævnes ofte oligopeptid eller blot peptid. Der er ikke defineret nogen grænse for, hvor lang en kæde skal være, for at kunne kaldes et polypeptid.
Proteiner er opbygget fra et repertoire på 22 forskellige aminosyrer, der kaldes de proteinogene aminosyrer. Normalt ses kun 20 af dem, og det er kun disse 20 der indgår i en nysyntetiseret peptidkæde; de sidste 2 (hydroxyprolin og selenocystein) dannes ved post- eller kotranslationel modifikation.
[redigér] Den primære struktur
Proteiners opbygning beskrives på fire niveauer. Det laveste niveau kaldes den primære struktur eller den kovalente struktur. Disse to begreber er ikke helt identiske. Den primære struktur beskriver aminosyrernes rækkefølge. Denne er unik for et bestemt protein og er bestemt af generne. Den primære struktur kaldes også for den kovalente struktur, i hvilket tilfælde beskrivelsen også omfatter disulfidbroer.
[redigér] Den sekundære struktur
Den sekundære struktur er mønstre som polypeptidkæden kan være foldet i. Disse kaldes for strukturelementer, og inkluderer α-helix og β-strenge, som holdes sammen af hydrogenbindinger eller af β-turns. En del af en polypeptidkæde som ikke er foldet kaldes for tilfældig kæde eller random coil.
Det er aminosyrerne som bestemmer hvilke sekundære strukturelementer der er til stede, eller ikke til stede, i et protein. Nogle aminosyrer har stor tilbøjelighed til at fremme dannelsen af helixer, andre fremmer dannelsen af strenge og andre igen foretrækker en tilfældig kæde. Men de fleste af aminosyrerne kan dog tvinges til at antage en ufavorabel struktur, hvis de sidder i mellem andre aminosyrer som foretrækker lige netop denne.
Nogle proteiner indeholder næsten kun en slags strukturelement, mens andre består af en blanding af forskellige slags.
[redigér] Den tertiære struktur
Den tertiære struktur er den måde de enkelte sekundære stukturelementer ligger i forhold til hinanden. F.eks. er en polypeptidkæde der består af 5 helixer sjældent blot 5 helixer som flyder rundt i mellem hinanden. I stedet pakkes de ofte sammen for at holde fast på en ligand, eller for at forhindre vand eller salt at trænge ind. De sekundære strukturelementer holdes i sådanne tilfælde sammen af hydrogenbindinger, ionbindinger, svovlbroer eller hydrofobe interaktioner.
[redigér] Den kvarternære struktur
Et proteins kvarternære struktur er når flere polypeptidkæder sættes sammen til et stort protein. De enkelte polypeptider kaldes så for subunits eller underenheder.
[redigér] Posttranslationale modifikationer
Mange proteiner modificeres med andre funktionelle grupper eller ændres strukturelt som for eksempel glycoproteiner. Et eksempel på en meget almindelig modifikation er etableringen af en disulfidbro mellem to cysteiner. Andre eksempler på modifikationer er: acylering, acetylering, metylering, amidering, biotinylering, formylering, gamma-carboxylering, glutamylering, glucosylering, glycinylering, hydroxylering, iodinering, isoprenylering, myristinoylering, farnesylering, geranylgeranylering, oxidering, palmitinoylering, phosphorylering, polysialylering og sulfatering. Desuden kovalent addering af hæm, GPI-anker, nucleotider, flavin, phosphatidylinositol, og andre proteiner/oligopeptider.
[redigér] Typer af proteiner
Proteiner inddeles groft i to hovedklasser:
- Vandopløselige proteiner
- Membranproteiner
De to typer af proteiner har forskellige egenskaber pga. de meget forskellige miljøer de befinder sig i.
[redigér] Vandopløselige proteiner
Vandopløselige proteiner findes overalt i celler og i den extracellulære væske. For at være opløselige i vand, som er et polært solvent, har denne type proteiner ofte mange ladede aminosyrer og uladede aminosyrer med hydrofile sidekæder, der sidder så de vender ud imod solventet (vand).
Hydrofobe aminosyrer er ofte 'gemt væk' inde i proteinets rumlige struktur, således at de vender væk fra vandet. Det er energetisk ufavorabelt at tvinge hydrofobe aminosyrer ud i et polært solvent, de foretrækker at interagere med andre hydrofobe aminosyrer. Disse hydrofobe interaktioner er medvirkende til at stabilisere proteiners rumlige struktur.
[redigér] Membranproteiner
Der er to slags membranproteiner, de perifere membranproteiner og de integrerede membranproteiner. Perifere membranproteiner findes i tæt kontakt med membranen, og er ofte bundet til denne via f.eks. hydrofobe eller elektrostatiske interaktioner. Andre er forankret i lipiddobbeltlaget v.hj.a f.eks. en kovalent bundet fedtsyre. Mange perifere membranproteiner kan løsnes fra membranen ved at ændre på f.eks. pH, temperatur eller saltkoncentration. De integrerede membranproteiner sidder inde i membranens lipiddobbeltlag, nogle er næsten helt gemt i dobbeltlaget, mens andre stikker ud af membranen på den ene eller begge sider.
Lipiddobbeltlaget kan betragtes som solvent for de integrerede membranproteiner. Dobbeltlagets centrale del, som består af fedtsyrekæder, er apolært og hydrofobt. Det betyder at den del af membranproteiner der sidder inde i membranen, i modsætning til vandopløselige proteiner, har hydrofobe aminosyrer på overfladen. Proteiner der fungerer som vand- eller ionkanaler har typisk hydrofile aminosyrer vendende ind mod kanalens centrum.
[redigér] Proteiner som molekylære byggesten
Cellens byggesten er bl.a. de strukturelle proteiner, der fungerer som "mursten": kollagen og keratin i f.eks. insekters exo-skelet, hud, hår, uld, næb, hove, klove, kløer, horn og negle. Muskelfibre er bygget op blandt andet af strukturelle proteiner.
[redigér] Proteiner som enzymer, biologiske katalysatorer
Proteiner, der virker som katalysatorer, kaldes enzymer. De er vigtige, da mængden af de enkelte enzymer styrer, hvor hurtigt de forskellige biokemiske reaktioner forløber. Dermed styrer de f.eks. den enkelte celles stofskifte. Enzymers navn ender ofte på -ase, og fortæller om deres virkning. F.eks. virker enzymet alkohol dehydrogenase formelt ved at fjerne hydrogen fra alkohol, og omdanne det til acetaldehyd. Der er dog undtagelser, som f.eks. fordøjelsesenzymet trypsin. Proteiner udgør en fundamental del af de levende celler, og hvis et protein af den ene eller den anden grund er "beskadiget" som efter en mutation eller slet ikke dannes, går det ud over den enkelte celles funktion.
[redigér] Proteiner som ligand-bindende molekyler
Proteiners meget specifikke binding af ligander danner også basis for mange andre funktioner. Som eksempler kan nævnes antistoffer (immunoglobuliner), hormoner, transportmolekyler, enzymhæmmere, adhæsionsmolekyler, receptorer og lectiner.
[redigér] Kilder/henvisninger
 |
Commons har billeder og/eller lyd med forbindelse til: |
